¿Qué son las enzimas? su naturaleza y funciones

Enzima, una sustancia que actúa como catalizador en los organismos vivos, regulando la velocidad a la que se producen las reacciones químicas sin que se alteren en el proceso. Los procesos biológicos que ocurren dentro de todos los organismos vivos son reacciones químicas, y la mayoría están regulados por enzimas.

Sin las enzimas, muchas de estas reacciones no tendrían lugar a un ritmo perceptible. Las enzimas catalizan todos los aspectos del metabolismo celular. Esto incluye la digestión de los alimentos, en la que las grandes moléculas de nutrientes (como las proteínas, los carbohidratos y las grasas) se descomponen en moléculas más pequeñas; la conservación y transformación de la energía química; y la construcción de macromoléculas celulares a partir de precursores más pequeños.enzimas

Muchas enfermedades humanas hereditarias, como el albinismo y la fenilcetonuria, son el resultado de una deficiencia de una enzima en particular.
Las enzimas también tienen valiosas aplicaciones industriales y médicas. La fermentación del vino, la levadura del pan, la cuajada del queso y la elaboración de la cerveza se han practicado desde tiempos remotos, pero no hasta el siglo XIX, cuando se entendió que estas reacciones eran el resultado de la actividad catalítica de las enzimas.

Desde entonces, las enzimas han adquirido una importancia creciente en los procesos industriales que implican reacciones químicas orgánicas. Los usos de las enzimas en la medicina incluyen la eliminación de microorganismos causantes de enfermedades, la promoción de la cicatrización de heridas y el diagnóstico de ciertas enfermedades.

Naturaleza química de las enzimasNaturaleza química enzimas

Antes se pensaba que todas las enzimas eran proteínas, pero desde los años 80 se ha demostrado la capacidad catalítica de ciertos ácidos nucleicos, llamados ribozimas (o ARN catalíticos), refutando este axioma. Debido a que todavía se sabe tan poco sobre el funcionamiento enzimático del ARN, esta discusión se centrará principalmente en las enzimas proteicas.

Una molécula grande de enzimas proteicas está compuesta de una o más cadenas de aminoácidos llamadas cadenas de polipéptidos. La secuencia de aminoácidos determina los patrones de plegamiento característicos de la estructura de la proteína, que es esencial para la especificidad de la enzima.

Si la enzima se somete a cambios, como fluctuaciones en la temperatura o el pH, la estructura de la proteína puede perder su integridad (desnaturalización) y su capacidad enzimática. La desnaturalización es a veces, pero no siempre, reversible.

Vinculado a algunas enzimas hay un componente químico adicional llamado cofactor, que es un participante directo en el evento catalítico y por lo tanto es necesario para la actividad enzimática. Un cofactor puede ser una coenzima (una molécula orgánica, como una vitamina) o un ion metálico inorgánico; algunas enzimas requieren ambas cosas. Un cofactor puede estar estrechamente ligado a la enzima. Si está bien conectado, el cofactor se denomina grupo protésico.

Mecanismo de acción de las enzimasMecanismo de acción de las enzimas

En la mayoría de las reacciones químicas, existe una barrera de energía que debe ser superada para que la reacción ocurra. Esta barrera impide que las moléculas complejas como las proteínas y los ácidos nucleicos se degraden espontáneamente, por lo que es necesaria para la preservación de la vida.

Sin embargo, cuando se requieren cambios metabólicos en una célula, algunas de estas moléculas complejas deben ser descompuestas, y esta barrera de energía debe ser superada. El calor podría proporcionar la energía adicional necesaria (llamada energía de activación), pero el aumento de la temperatura mataría a la célula. La alternativa es reducir el nivel de energía de activación mediante el uso de un catalizador.

Este es el papel que juegan las enzimas. Reaccionan con el sustrato para formar un complejo intermedio -un «estado de transición»- que requiere menos energía para que la reacción proceda. El compuesto intermedio inestable se descompone rápidamente para formar productos de reacción, y la enzima sin cambios es libre de reaccionar con otras moléculas del sustrato.

Sólo una cierta región de la enzima, llamada el sitio activo, se une al sustrato. El sitio activo es una ranura o bolsillo formado por el patrón de plegamiento de la proteína. Esta estructura tridimensional, junto con las propiedades químicas y eléctricas de los aminoácidos y cofactores dentro del sitio activo, permite que sólo un sustrato particular se una al sitio, determinando así la especificidad de la enzima.

La síntesis y la actividad de las enzimas también están influenciadas por el control genético y la distribución en una célula. Algunas enzimas no son producidas por ciertas células, y otras se forman sólo cuando se requieren.

Las enzimas no siempre se encuentran de manera uniforme dentro de una célula; a menudo están compartimentadas en el núcleo, en la membrana celular o en estructuras subcelulares. Las tasas de síntesis y actividad de las enzimas están influenciadas por las hormonas, neurosecreciones y otros químicos que afectan el ambiente interno de la célula.

Factores que afectan la actividad de las enzimasFactores que afectan la actividad de las enzimas

Debido a que las enzimas no se consumen en las reacciones que catalizan y pueden usarse una y otra vez, sólo se necesita una cantidad muy pequeña de una enzima para catalizar una reacción. Una molécula enzimática típica puede convertir 1.000 moléculas de sustrato por segundo.

La velocidad de una reacción enzimática aumenta con el aumento de la concentración del sustrato, alcanzando la velocidad máxima cuando todos los sitios activos de las moléculas enzimáticas están ocupados. Se dice entonces que la enzima está saturada, siendo la velocidad de la reacción determinada por la velocidad a la que los sitios activos pueden convertir el sustrato en producto.

La actividad de las enzimas puede ser inhibida de varias maneras. La inhibición competitiva ocurre cuando las moléculas muy similares a las del sustrato se unen al sitio activo y previenen la unión del sustrato real. La penicilina, por ejemplo, es un inhibidor competitivo que bloquea el sitio activo de una enzima que muchas bacterias utilizan para construir sus paredes celulares.

La inhibición no competitiva ocurre cuando un inhibidor se une a la enzima en un lugar que no sea el sitio activo. En algunos casos de inhibición no competitiva, se cree que el inhibidor se une a la enzima de tal manera que bloquea físicamente el sitio activo normal. En otros casos, se cree que la unión del inhibidor cambia la forma de la molécula de la enzima, deformando así su sitio activo e impidiendo que reaccione con su sustrato.

Este último tipo de inhibición no competitiva se llama inhibición alostérica; el lugar donde el inhibidor se une a la enzima se llama sitio alostérico. Con frecuencia, un producto final de una vía metabólica sirve como un inhibidor alostérico en una enzima anterior de la vía. Esta inhibición de una enzima por un producto de su vía es una forma de retroalimentación negativa.

El control alostérico puede implicar la estimulación de la acción de las enzimas, así como la inhibición. Una molécula activadora puede unirse a un sitio alostérico e inducir una reacción en el sitio activo cambiando su forma para adaptarse a un sustrato que no podría inducir el cambio por sí mismo. Los activadores comunes incluyen las hormonas y los productos de reacciones enzimáticas anteriores.

La estimulación e inhibición alostérica permite la producción de energía y materiales por parte de la célula cuando son necesarios e inhiben la producción cuando el suministro es adecuado.

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